La superfamiglia delle miosine consiste in una vasta e variegata famiglia di proteine coinvolte in diversi processi cellulari. Queste proteine sono essenziali per il funzionamento dei muscoli scheletrico, cardiaco e liscio, svolgendo il ruolo di generatori di forza. La miosina è stata la prima proteina scoperta nei tessuti muscolari scheletrici, dando origine a una vasta famiglia di proteine motrici.
La miosina agisce come un motore molecolare, trasformando l’energia chimica in forza meccanica attraverso l’idrolisi dell’ATP. Questo processo avviene grazie a cambiamenti nella struttura della miosina che sono innescati dal legame dell’ATP.
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Struttura Molecolare della Miosina
Le molecole di miosina presentano diverse isoforme negli organismi eucariotici, ognuna caratterizzata dalla composizione delle sue catene. Tutte le miosine sono composte da un dominio a “coda” diverso e un dominio a “testa” globulare, che sono collegati tra loro.
Ogni molecola di miosina è costituita da sei subunità, due delle quali sono catene pesanti e le restanti quattro sono catene polipeptidiche leggere. Le catene pesanti sono avvolte a formare una doppia elica, che costituisce la parte principale della struttura molecolare.
Classificazione delle Miosine
Le miosine sono altamente diverse per struttura e funzione, con 15 sottofamiglie attualmente definite in base alle omologie di sequenza. I membri della superfamiglia delle miosine sono classificati in diverse classi identificate con numeri romani.
Contrazione Muscolare e Ruolo dell’ATP
La contrazione muscolare coinvolge l’interazione di filamenti proteici di miosina e actina. Per conservare energia quando non è richiesta attività contrattile, l’attività ATPasi della miosina e la sua capacità di legare l’actina vengono disattivate. Nei muscoli rilassati, le teste di miosina sono distanti dai filamenti sottili, riducendo al minimo l’interazione con l’actina e il consumo di ATP.
Quando è necessaria l’attività contrattile, l’attività della miosina viene attivata o potenziata dalla fosforilazione della catena leggera regolatrice o dal legame dello ione calcio alla catena leggera essenziale.
Negli stati in cui l’attività è inibita, i filamenti di miosina si disassemblano in monomeri o oligomeri più piccoli. Durante questo processo, le teste di miosina si piegano all’indietro e interagiscono tra loro e con la coda piegata. Queste interazioni intramolecolari inibiscono l’attività delle teste, garantendo l’efficienza energetica quando non è richiesta l’attività contrattile.
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