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FAQ sull’Alfa Elica e Beta Foglietto

1. Cos’è un’alfa elica?

L’alfa elica è una struttura secondaria delle proteine che si forma quando una catena polipeptidica si avvolge a spirale su se stessa, con un andamento destrorso. Questa struttura è stabilizzata da legami a idrogeno tra l’ossigeno carbonilico di un amminoacido e l’azoto amminico dell’amminoacido situato quattro residui più avanti nella catena.

2. Quali sono le caratteristiche geometriche di un’alfa elica?

  • Passo dell’elica: La distanza tra le spire dell’elica, pari a 3.6 residui di amminoacidi.
  • Angolo di rotazione: Ogni amminoacido nell’elica determina una rotazione di 100°, per cui un giro completo (360°) comprende 3.6 amminoacidi.
  • Disposizione delle catene laterali: Le catene laterali degli amminoacidi sono rivolte verso l’esterno dell’elica, lontano dall’asse elicoidale, per minimizzare le repulsioni steriche.

3. Quali amminoacidi favoriscono o sfavoriscono la formazione dell’alfa elica?

  • Amminoacidi sfavoriti: Prolina, glicina, serina, aspartato, asparagina, treonina, valina e isoleucina. Questi amminoacidi, a causa della loro dimensione, carica o forma, possono destabilizzare l’elica. Ad esempio, la prolina, con la sua struttura ciclica, introduce un ripiegamento nella catena.
  • Amminoacidi favoriti: Metionina, alanina, leucina, glutammato e lisina. Le loro catene laterali relativamente piccole e semplici minimizzano gli ingombri sterici.

4. Qual è la differenza tra alfa elica e beta foglietto?

Entrambe sono strutture secondarie delle proteine, ma differiscono per forma e legami:

  • Alfa elica: Struttura a spirale stabilizzata da legami a idrogeno intramolecolari tra amminoacidi vicini nella sequenza lineare. Le catene laterali sono disposte verso l’esterno.
  • Beta foglietto: Struttura planare formata da più filamenti beta disposti parallelamente e legati tra loro da legami a idrogeno intermolecolari. Le catene laterali si alternano sopra e sotto il piano del foglietto.

5. Quali sono alcuni esempi di proteine che contengono alfa eliche?

Cheratina, mioglobina e insulina.

6. Quali sono le funzioni delle alfa eliche nelle proteine?

Le alfa eliche possono avere diverse funzioni, tra cui:

  • Conferire stabilità strutturale alla proteina.
  • Fornire siti di legame per altre molecole.
  • Partecipare al trasporto di molecole attraverso le membrane cellulari.

7. Chi ha scoperto l’alfa elica?

L’alfa elica fu proposta come struttura secondaria delle proteine da Linus Pauling, Robert Corey e Herman Branson nella primavera del 1951.

8. Dove posso trovare ulteriori informazioni sull’alfa elica?

Puoi approfondire l’argomento col nostro articolo

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