Le fosfoproteine rappresentano polimeri naturali presenti sia nel regno animale che vegetale e condividono caratteristiche idrofile come –O–, –COOH, –OH e –NH con le proteine tradizionali. Tuttavia, si distinguono per il numero e il tipo di residui di amminoacidi fosforilati, con varie proteine che possono essere fosforilate su diversi residui amminoacidici da diverse protein-chinasi, come la tirosina idrossilasi.
Queste fosfoproteine sono coinvolte nelle vie di trasduzione del segnale cellulare e sono cruciali per molti processi biologici. Le protein-chinasi, parte delle chinasi, sono enzimi responsabili della fosforilazione di altre proteine aggiungendo loro gruppi fosfato.
Una delle fosfoproteine più note è la caseina, presente nel latte, che rappresenta l’80% dell’azoto totale del latte e fornisce una ricca fonte di amminoacidi essenziali. Le frazioni di caseina si organizzano in micelle che contengono cationi bivalenti come Ca2+ e Mg2+, consentendo una stabile dispersione di frazioni idrofobiche in uno stato colloidale.
Un’altra fosfoproteina di rilievo è la sinapsina, presente nelle sinapsi del sistema nervoso e coinvolta nella sinaptogenesi e nella plasticità neuronale. Alterazioni della sinapsina possono essere correlate a disturbi neurologici come l’Alzheimer, l’epilessia e la schizofrenia.
Infine, la fosvitina è una fosfoproteina presente nel tuorlo d’uovo, con una regione centrale ricca di serine fosforilate che conferisce alla proteina una proprietà di chelazione dei metalli molto forte. La fosvitina rappresenta la proteina più fosforilata finora conosciuta in natura e gioca un ruolo significativo nella cattura di metalli come il ferro nel tuorlo d’uovo.
