Le fosforilasi (EC 2.4 e EC 2.7.7) sono specifici enzimi facenti parte della classe delle transferasi, responsabili di catalizzare l’aggiunta di un gruppo fosfato da un fosfato inorganico a un accettore. Questo processo dà origine a un composto organico contenente fosforo, conformemente alla seguente reazione: AB + P ⇌ A + PB.
Le Classificazioni delle Fosforilasi
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Le fosforilasi si dividono in due categorie principali. Le glicosiltransferasi (EC 2.4) sono implicate nelle reazioni di transglicosilazione, dove il componente monosaccaridico di un donatore di zucchero nucleotidico ad alta energia è trasferito a un precursore definito accettore. Questi enzimi sono responsabili della degradazione dei glucani, composti polisaccaridici derivati dal D-glucosio, agendo sul legame O-glicosidico per rimuovere un residuo di glucosio. D’altra parte, le nucleotidiltransferasi (EC 2.7.7) catalizzano reazioni che coinvolgono un glicosilfosfato e un nucleoside monofosfato, generando uridina difosfoglucosio. Queste molecole sono vitali per le reazioni di glicosilazione proteica nei percorsi secretori cellulari e rivestono un ruolo significativo nella segnalazione extracellulare.
Glicosiltransferasi
L’amido fosforilasi è un esempio importante citato nella categoria delle glicosiltransferasi. Nelle piante superiori e nelle alghe verdi, si trovano due forme distinte di questo enzima (EC 2.4.1.1). Una versione è plastidiale o amiloplastica (PHO1), che mostra una bassa affinità per il glicogeno, mentre l’altra è citosolica e presenta un’alta affinità per questo substrato. Nonostante le somiglianze nella sequenza, queste due varianti si differenziano notevolmente per dimensioni molecolari, specificità del substrato e funzioni fisiologiche. L’amido fosforilasi catalizza la degradazione dell’amido, che è prodotto da molte specie vegetali, rimuovendo singole unità glucosiliche dalle estremità non riducenti delle catene di amido tramite una reazione con fosfato inorganico (Pi), producendo α-d-glucopiranosio 1-fosfato. La glicogeno fosforilasi, un altro enzima glicosiltransferasi, può presentarsi sia in forma attiva fosforilata che inattiva defosforilata. La sua attivazione è controllata da diversi ormoni e segnali molecolari, ed è fondamentale per la scomposizione del glicogeno in glucosio, contribuendo così alla produzione di energia nel fegato. Questo enzima conduce la degradazione del glicogeno in glucosio-1-fosfato, fungendo da principale fonte di glucosio durante il digiuno. L’attività della glicogeno sintasi e della glicogeno fosforilasi regola il metabolismo del glicogeno. Un aspetto cruciale di questa regolazione è la fosforilazione, che inattiva la glicogeno sintasi e attiva la glicogeno fosforilasi.
Nucleotidiltransferasi
Un’altra importante categoria include le nucleotidiltransferasi. La RNase PH (EC 2.7.7.56), appartenente a questa famiglia, è una esoribonucleasi fosforolitica operante in direzione 3′ → 5′. Questa enzima gioca un ruolo chiave nella maturazione dei precursori del tRNA e utilizza fosfato inorganico per rompere i legami nucleotide-nucleotide, rilasciando nucleotidi difosfati. La polinucleotide fosforilasi (PNPasi), fondamentale per l’RNA, possiede una duplice funzione unica tra le esoribonucleasi. Essa può agire come esoribonucleasi 3’–5′ per la degradazione dell’RNA o come polimerasi per la sintesi di RNA, a seconda delle concentrazioni di fosfato inorganico disponibili. Durante la degradazione, la PNPasi rilascia nucleosidi difosfati, mentre in condizioni favorevoli, catalizza la polimerizzazione di difosfati ribonucleosidici utilizzando ioni Mg2+. Approfondisci la lettura
