Le fosforilasi (EC 2.4 e EC 2.7.7) sono specifici enzimi facenti parte della classe delle transferasi, responsabili di catalizzare l’aggiunta di un gruppo fosfato da un fosfato inorganico a un accettore. Questo processo dà origine a un composto organico contenente fosforo, conformemente alla seguente reazione: AB + P ⇌ A + PB.
Le Classificazioni delle Fosforilasi
Le fosforilasi si dividono in due categorie principali. Le glicosiltransferasi (EC 2.4) sono implicate nelle reazioni di transglicosilazione, dove il componente monosaccaridico di un donatore di zucchero nucleotidico ad alta energia è trasferito a un precursore definito accettore. Questi enzimi sono responsabili della degradazione dei glucani, composti polisaccaridici derivati dal D-glucosio, agendo sul legame O-glicosidico per rimuovere un residuo di glucosio. D’altra parte, le nucleotidiltransferasi (EC 2.7.7) catalizzano reazioni che coinvolgono un glicosilfosfato e un nucleoside monofosfato, generando uridina difosfoglucosio. Queste molecole sono vitali per le reazioni di glicosilazione proteica nei percorsi secretori cellulari e rivestono un ruolo significativo nella segnalazione extracellulare.
Glicosiltransferasi
L’amido fosforilasi è un esempio importante citato nella categoria delle glicosiltransferasi. Nelle piante superiori e nelle alghe verdi, si trovano due forme distinte di questo enzima (EC 2.4.1.1). Una versione è plastidiale o amiloplastica (PHO1), che mostra una bassa affinità per il glicogeno, mentre l’altra è citosolica e presenta un’alta affinità per questo substrato. Nonostante le somiglianze nella sequenza, queste due varianti si differenziano notevolmente per dimensioni molecolari, specificità del substrato e funzioni fisiologiche. L’amido fosforilasi catalizza la degradazione dell’amido, che è prodotto da molte specie vegetali, rimuovendo singole unità glucosiliche dalle estremità non riducenti delle catene di amido tramite una reazione con fosfato inorganico (Pi), producendo α-d-glucopiranosio 1-fosfato. La glicogeno fosforilasi, un altro enzima glicosiltransferasi, può presentarsi sia in forma attiva fosforilata che inattiva defosforilata. La sua attivazione è controllata da diversi ormoni e segnali molecolari, ed è fondamentale per la scomposizione del glicogeno in glucosio, contribuendo così alla produzione di energia nel fegato. Questo enzima conduce la degradazione del glicogeno in glucosio-1-fosfato, fungendo da principale fonte di glucosio durante il digiuno. L’attività della glicogeno sintasi e della glicogeno fosforilasi regola il metabolismo del glicogeno. Un aspetto cruciale di questa regolazione è la fosforilazione, che inattiva la glicogeno sintasi e attiva la glicogeno fosforilasi.
Nucleotidiltransferasi
Un’altra importante categoria include le nucleotidiltransferasi. La RNase PH (EC 2.7.7.56), appartenente a questa famiglia, è una esoribonucleasi fosforolitica operante in direzione 3′ → 5′. Questa enzima gioca un ruolo chiave nella maturazione dei precursori del tRNA e utilizza fosfato inorganico per rompere i legami nucleotide-nucleotide, rilasciando nucleotidi difosfati. La polinucleotide fosforilasi (PNPasi), fondamentale per l’RNA, possiede una duplice funzione unica tra le esoribonucleasi. Essa può agire come esoribonucleasi 3’–5′ per la degradazione dell’RNA o come polimerasi per la sintesi di RNA, a seconda delle concentrazioni di fosfato inorganico disponibili. Durante la degradazione, la PNPasi rilascia nucleosidi difosfati, mentre in condizioni favorevoli, catalizza la polimerizzazione di difosfati ribonucleosidici utilizzando ioni Mg2+. Approfondisci la lettura
