Ruolo delle immunoglobuline nel sistema immunitario
Le immunoglobuline, note anche come anticorpi, sono importanti glicoproteine prodotte dal sistema immunitario in risposta alla presenza di antigeni come batteri, virus e tossine. Queste sostanze estranee possono innescare una risposta immunitaria nell’organismo.
Indice Articolo
- Funzioni delle immunoglobuline
- Trasferimento passivo dell’immunità
- Ruolo nella regolazione delle risposte immunitarie
- Struttura delle immunoglobuline
- Il Nobel per la medicina a Emil von Behring
- La teoria della catena laterale di Paul Ehrlich
- Michael Heidelberger e l’uso dei metodi chimici
- Studi di Rodney R. Porter e Gerald M. Edelman sulle immunoglobuline
- La rivoluzione degli anticorpi monoclonali: César Milstein e Georges Köhler
Funzioni delle immunoglobuline
Le immunoglobuline svolgono diverse funzioni cruciali nel sistema immunitario. Esse possono neutralizzare gli antigeni impedendo loro di danneggiare le cellule o causare infezioni. Inoltre, le immunoglobuline possono rivestire gli antigeni, facilitando la loro eliminazione da parte del sistema immunitario attraverso processi come l’opsonizzazione.
Alcuni tipi di anticorpi, come l’IgM e l’IgG, sono in grado di attivare il sistema del complemento, che aiuta a distruggere i patogeni direttamente o potenzia l’azione del sistema immunitario contro di essi.
Le immunoglobuline, specialmente l’IgE, possono stimolare le risposte infiammatorie, come nel caso delle reazioni allergiche, contribuendo alla liberazione di mediatori infiammatori come l’istamina.
Trasferimento passivo dell’immunità
Un aspetto interessante delle immunoglobuline è la capacità di essere trasmesse da una persona immune a una persona suscettibile attraverso il trasferimento passivo dell’immunità. Ad esempio, una madre può trasmettere gli anticorpi al suo bambino attraverso il latte materno, offrendo una protezione immediata contro diverse infezioni.
Ruolo nella regolazione delle risposte immunitarie
Le immunoglobuline svolgono un ruolo fondamentale anche nella regolazione delle risposte immunitarie, contribuendo a bilanciare la risposta infiammatoria e a mantenere l’omeostasi del sistema immunitario.
Struttura delle immunoglobuline
Le immunoglobuline presentano una struttura altamente specializzata che contribuisce al riconoscimento e alla neutralizzazione degli antigeni specifici. La loro struttura è costituita da due componenti principali: le catene pesanti e le catene leggere, legate tramite legami covalenti di ponti disolfuro tra residui di cisteina.
Ogni immunoglobulina ha una forma caratteristica a Y, composta da un gambo centrale e due bracci laterali. Le catene pesanti, identiche e presenti in due copie, determinano la classe o l’isotipo dell’anticorpo e sono composte da diverse regioni, tra cui la regione variabile, la regione costante, la regione cerniera e la regione di coda.
Le catene leggere, più piccole delle catene pesanti, contribuiscono anch’esse alla struttura dell’anticorpo. La complessa struttura delle immunoglobuline le rende fondamentali per la risposta immunitaria dell’organismo.
Le immunoglobuline rappresentano dunque un pilastro fondamentale del sistema immunitario, svolgendo diverse funzioni cruciali per proteggere l’organismo dalle infezioni e mantenere l’equilibrio del sistema immunitario.Ruolo e struttura delle immunoglobuline
Le immunoglobuline, anche conosciute come anticorpi, sono proteine presenti nel sistema immunitario che svolgono un ruolo fondamentale nella difesa dell’organismo contro agenti patogeni esterni. Esse sono costituite da diverse componenti, tra cui le catene pesanti e le catene leggere. Le catene leggere possono essere di due tipi: catene leggere kappa (κ) o catene leggere lambda (λ), presenti assieme alle catene pesanti.
Le regioni variabili nelle catene pesanti e leggere sono essenziali per il riconoscimento e il legame specifico degli antigeni, conferendo agli anticorpi la capacità di neutralizzare gli agenti patogeni. Le regioni variabili contengono le regioni complementari determinanti dell’antigene coinvolte nel legame agli antigeni.
Le regioni costanti delle catene pesanti e leggere determinano la classe o l’isotipo dell’anticorpo, definendo le funzioni specifiche delle immunoglobuline. La regione cerniera, presente solo nelle catene pesanti, fornisce flessibilità alla struttura dell’anticorpo, consentendo il corretto posizionamento delle regioni variabili per il legame agli antigeni.
Gli isotipi di immunoglobuline
Gli isotipi degli anticorpi, noti come immunoglobuline, si riferiscono alla classe o sottoclasse di anticorpi presenti nel sistema immunitario. Ogni isotipo ha una struttura e una funzione specifica, consentendo al sistema immunitario di rispondere efficacemente a diversi tipi di patogeni.
– IgG (immunoglobulina G) è l’isotipo più comune negli esseri umani ed è fondamentale nel controllo delle infezioni virali, batteriche e fungine.
– IgA (immunoglobulina A) è abbondante nelle secrezioni mucose e svolge un ruolo chiave nella difesa contro le infezioni locali.
– IgM (immunoglobulina M) è il primo isotipo prodotto durante una risposta immunitaria primaria ed è efficace nella neutralizzazione dei patogeni.
– IgE (immunoglobulina E) è coinvolta nelle reazioni allergiche e nella difesa contro i parassiti.
– IgD (immunoglobulina D) ha una funzione nel mantenere la specificità dell’anticorpo sulla membrana dei linfociti immaturi.
Scoperta delle immunoglobuline
La scoperta delle immunoglobuline è attribuita a diversi scienziati che nel corso del tempo hanno contribuito significativamente alla comprensione di queste proteine. Il medico tedesco Emil von Behring è considerato uno dei pionieri nello studio degli anticorpi, dimostrando nel 1890 che il siero del sangue di un animale immunizzato.L’evoluzione della ricerca sugli anticorpi: dall’immunità trasferita da Emil von Behring all’avvento degli anticorpi monoclonali
Il Nobel per la medicina a Emil von Behring
Emil von Behring fu il primo a dimostrare nel 1890 che era possibile trasferire l’immunità da un animale all’altro per proteggerlo dalla difterite. Grazie a questa scoperta, ricevette il primo premio Nobel per la medicina nel 1901.
La teoria della catena laterale di Paul Ehrlich
Il chimico e immunologo tedesco Paul Ehrlich fu un pioniere nello sviluppo della teoria della catena laterale, che spiegava come gli anticorpi si legassero in modo specifico agli antigeni. Egli coniò il termine “anticorpo” e introdusse il concetto di “reazione antigene-anticorpo”.
Michael Heidelberger e l’uso dei metodi chimici
Il biochimico americano Michael Heidelberger fu uno dei primi a utilizzare metodi chimici per studiare le proprietà degli anticorpi. Nei decenni successivi, sviluppò tecniche per purificare e caratterizzare gli anticorpi, aprendo la strada a ulteriori progressi nella ricerca sulla struttura e la funzione degli anticorpi.
Studi di Rodney R. Porter e Gerald M. Edelman sulle immunoglobuline
Negli anni ’50 e ’60, i biochimici britannici Rodney R. Porter e Gerald M. Edelman condussero importanti studi sulla struttura delle immunoglobuline. Porter identificò le regioni di un’immunoglobulina coinvolte nel legame agli antigeni tramite tecniche di digestione enzimatica, mentre Edelman scoprì la struttura a catena leggera e pesante delle immunoglobuline.
La rivoluzione degli anticorpi monoclonali: César Milstein e Georges Köhler
Nel 1975, gli immunologi César Milstein e Georges Köhler svilupparono la tecnologia per produrre gli ibridomi, cellule che combinano le caratteristiche delle cellule B del sistema immunitario con la capacità di proliferare indefinitamente. Questa innovativa tecnica, conosciuta come tecnologia degli anticorpi monoclonali, permise la produzione su larga scala di anticorpi specifici, rivoluzionando la ricerca biomedica e le sue applicazioni.
Grazie al contributo di questi luminari, oggi disponiamo di una vasta conoscenza sul ruolo cruciale delle immunoglobuline nel sistema immunitario e nella difesa dell’organismo dalle malattie.
