Tipi di proteine

Tipi di proteine e i loro ruoli biologici

Le proteine svolgono un ruolo fondamentale nella biologia e si distinguono in varie categorie, tra cui le nucleoproteine, fosfoproteine, selenoproteine, flavoproteine, apolipoproteine, glicoproteine, lipoproteine e metalloproteine.

Composizione delle proteine

Le proteine sono composte da monomeri chiamati amminoacidi, che sono costituiti da gruppi funzionali come il gruppo carbossilico (–COOH) e il gruppo amminico (–NH2) legati a un carbonio detto carbonio-α. Durante la sintesi proteica, avviene la formazione del legame peptidico tra gli amminoacidi, dando origine a una vasta gamma di proteine.

Ruoli delle proteine

Le proteine svolgono diverse funzioni in ambito biologico, tra cui:

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Funzione strutturale

: formano l’impalcatura del corpo, come nel caso del collagene e della cheratina.
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Funzione catalitica

: agiscono come catalizzatori biologici, come negli enzimi.
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Trasporto di molecole

: ad esempio, l’emoglobina trasporta l’ossigeno nel sangue.
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Movimento

: consentono il movimento muscolare, come nell’actina e nella miosina.
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Ruolo protettivo

: ad esempio, gli anticorpi sono costituiti da proteine.
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Regolazione endocrina

: vari ormoni come l’insulina sono composti da proteine.
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Riserva di sostanze nutritive

: alcune proteine, come l’ovoalbumina nel bianco d’uovo, fungono da riserva di sostanze nutritive.

Le proteine rappresentano una classe versatile di composti con un ruolo cruciale nel funzionamento degli organismi viventi.

Proteine e la loro struttura: un sistema di controllo del pH

Le proteine, come la caseina presente nel latte, svolgono un ruolo cruciale nel mantenimento dell’equilibrio del pH nel sangue, limitando le variazioni eccessive di ioni H+ causate dal metabolismo cellulare. La forma delle proteine, che dipende dalla disposizione degli amminoacidi, dai ripiegamenti della catena proteica e dalla sua organizzazione tridimensionale, è determinante per svolgere le loro specifiche funzioni.

Livelli di organizzazione delle proteine

Le proteine presentano diversi livelli di organizzazione: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

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Struttura primaria

La struttura primaria di una proteina è definita dalla semplice sequenza degli amminoacidi che la compongono. Questa sequenza influenza la forma spaziale e globale della molecola, determinandone le proprietà biologiche.

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Struttura secondaria

La struttura secondaria delle proteine è caratterizzata dall’avvolgimento a spirale o dalla disposizione regolare di tratti della catena proteica, grazie ai legami a idrogeno tra gli amminoacidi. Due tipi comuni di strutture secondarie sono l’α-elica e il β-foglietto.

I legami a idrogeno tra gli atomi di idrogeno e di ossigeno contribuiscono alla formazione dell’α-elica, mentre nel β-foglietto si osserva una disposizione delle catene proteiche una accanto all’altra, con legami a idrogeno tra amminoacidi di catene adiacenti. Alcune proteine come la β-cheratina, che costituisce la seta, assumono principalmente questa struttura.

Le proteine, insieme alla loro struttura primaria, possono manifestare differenti strutture secondarie in base alla disposizione degli amminoacidi lungo la catena proteica, con impatti significativi sulle proprietà delle proteine stesse.

Proteine: struttura e funzione nell’organismo

Le proteine sono molecole essenziali per il corretto funzionamento dell’organismo umano. Esse sono composte da lunghe catene di amminoacidi che si ripiegano su se stesse in diversi modi, conferendo loro una specifica struttura tridimensionale. Questa struttura determina le proprietà e le funzioni delle proteine stesse nel corpo.

Struttura primaria delle proteine

La struttura primaria di una proteina è la sequenza lineare degli amminoacidi che la compongono. Questa sequenza è fondamentale per determinare come la proteina si piegherà ulteriormente per formare la sua struttura tridimensionale. È importante notare che qualsiasi modifica nella sequenza primaria di una proteina può influenzarne pesantemente la funzione.

Struttura secondaria delle proteine

Le proteine possono assumere anche una struttura secondaria grazie a legami idrogeno tra i gruppi peptidici della catena proteica. Questa struttura secondaria può manifestarsi come eliche alfa o foglietti beta, che conferiscono ulteriore stabilità alla proteina.

Struttura terziaria delle proteine

La struttura terziaria delle proteine si riferisce alla disposizione tridimensionale dei filamenti proteici. Questo livello di organizzazione dipende da interazioni attrattive tra i gruppi R degli amminoacidi, che possono essere idrofobi, idrofili, ionici o legami disolfuro.

Struttura quaternaria delle proteine

Alcune proteine sono costituite da più catene di amminoacidi che interagiscono tra loro per formare la struttura quaternaria. Questo livello di organizzazione riguarda la disposizione reciproca delle catene proteiche e può coinvolgere legami deboli o forti, come legami a idrogeno, di Van der Waals, ionici o covalenti.

Le proteine svolgono ruoli cruciali nel corpo umano, agendo come enzimi, ormoni, anticorpi e altro ancora. Comprendere la struttura e la funzione delle proteine è fondamentale per comprenderne il ruolo nella salute e nella malattia.

Per ulteriori approfondimenti sulla struttura delle proteine, è possibile consultare risorse online specializzate come [Chimica Today](https://chimica.today/).

Ruolo delle Nucleoproteine

Le nucleoproteine sono proteine che interagiscono con acidi nucleici, ribosomi e lipoproteine, svolgendo funzioni enzimatiche o strutturali. Queste proteine possono variare nel contenuto di acidi nucleici dal 31% al 66%. Esempi tipici includono ribosomi, nucleosomi e proteine del nucleocapside virale.

Struttura delle Nucleoproteine

Le nucleoproteine sono oggetto di studio tramite tecniche come la diffrazione dei raggi X, la risonanza magnetica nucleare e la microscopia crioelettronica. Le parti proteiche di queste molecole contengono protammine o istoni, che sono proteine legate al DNA o RNA.

Deossiribonucleoproteine

Le deossiribonucleoproteine sono composte da DNA e istoni in rapporti specifici e costituiscono i cromosomi negli organismi eucariotici. Le protamine possono sostituire gli istoni durante il processo di spermatogenesi.

Ribonucleoproteine

Le ribonucleoproteine sono formate da RNA e proteine e svolgono ruoli cruciali nella cellula, come la trascrizione, la traduzione e la regolazione dell’espressione genica. Un esempio è la telomerasi, enzima coinvolto nell’aggiunta di sequenze di DNA ripetute nei telomeri.

Proteine del Nucleocapside Virale

Il nucleocapside virale è costituito da acido nucleico e capside, che costituiscono la struttura protettiva di un virus. La sua integrità dipende da vari fattori come il pH e la concentrazione dei sali presenti nell’ambiente circostante.Il COVID-19, emerso in Cina nel gennaio 2020, è una malattia infettiva provocata dal virus SARS-CoV-2. Questo virus condivide una notevole somiglianza genetica con altri coronavirus, presentando una sequenza conservata di proteine nucleocapsidiche. Una di queste proteine, chiamata proteina N, svolge un ruolo fondamentale nelle prime fasi dell’infezione virale quando il genoma dell’RNA viene rilasciato nella cellula ospite.

Il nucleocapside del virus CoV-19 è formato da RNA genomico e proteine fosforilate che interagiscono con la membrana virale per favorire la replicazione virale. Questo nucleocapside è avvolto da un doppio strato di fosfolipidi che contiene diverse proteine cruciali per l’infezione e la replicazione, tra cui la proteina S, la proteina di membrana (M), l’emoagglutinina-esterasi (HE) e la proteina del rivestimento (E). La conoscenza della struttura delle nucleoproteine ha permesso agli scienziati di sviluppare i vaccini che hanno contribuito a limitare la diffusione della pandemia.

Ruolo delle Fosfoproteine

Le fosfoproteine sono polimeri presenti sia nel regno animale che vegetale e contengono gruppi idrofili come -O-, -COOH, -OH e -NH. Queste proteine possono essere fosforilate su residui di amminoacidi da diverse chinasi, come la tirosina chinasi. Le fosfoproteine sono caratterizzate dalla presenza di acido fosforico esterificato con residui di serina e treonina, rendendole coinvolte nelle vie di trasduzione del segnale e in vari processi cellulari.

Esempi di Fosfoproteine

Tra gli esempi di fosfoproteine ci sono la caseina, la sinapsina e la fosvitina.

# Caseina

La caseina è stata la prima fosfoproteina scoperta nel 1883, e solo nel 2012 è stato identificato l’enzima responsabile della sua fosforilazione. Questa proteina è la componente principale del latte, costituendo circa l’80% dell’azoto totale del latte. Ricca di amminoacidi essenziali, la caseina forma aggregati micellari con cationi bivalenti come Ca²⁺ e Mg²⁺, garantendo una stabile dispersione di frazioni idrofobiche in forma colloidale.

# Sinapsina

Le sinapsine sono una famiglia di fosfoproteine presenti nella maggior parte delle sinapsi del sistema nervoso. Queste proteine svolgono un ruolo cruciale nella regolazione della trasmissione sinaptica e sono coinvolte in processi di apprendimento e memoria.

Le fosfoproteine, grazie alla loro capacità di regolare segnali cellulari e processi biologici, rivestono un ruolo fondamentale nella fisiologia e nella regolazione delle cellule.Proteine Sinaptiche: Ruolo e Importanza nella Salute Neuropsichiatrica

Le proteine sinaptiche sono fondamentali per il corretto funzionamento del sistema nervoso e giochi un ruolo chiave nella trasmissione degli impulsi nervosi. Sono le prime proteine presinaptiche ad essere identificate e sono le più abbondanti sulle vescicole sinaptiche. La loro importanza risiede nella partecipazione alla sinaptogenesi e alla plasticità neuronale. Alterazioni a carico di queste proteine possono causare diversi disturbi neurologici come il morbo di Alzheimer, l’epilessia, la schizofrenia, la sclerosi multipla e il disturbo dello spettro autistico.

Fosvitina: Caratteristiche e Funzioni

La fosvitina è una fosfoproteina presente nel tuorlo d’uovo, ed è conosciuta per essere la proteina più fosforilata naturalmente. La sua struttura è costituita da 217 residui di amminoacidi con una regione centrale di 99 amminoacidi, principalmente serina. Questa caratteristica le conferisce una forte capacità di chelazione dei metalli, con il 95% del ferro nel tuorlo associato alla fosvitina.

Selenoproteine: Ruolo e Funzioni

Le selenoproteine sono una classe di proteine che contengono selenocisteina, un amminoacido simile alla cisteina ma con un gruppo selenolo al posto di uno tiolico. Queste proteine svolgono numerose funzioni biologiche, agendo come antiossidanti, regolando la tiroide, aumentando la fertilità maschile e agendo come antinfiammatori. La glutatione perossidasi, ad esempio, è una selenoproteina fondamentale nel controllo dello stress ossidativo e nella protezione dal danno causato dai radicali liberi.

Le Selenoproteine e la Dieta

È importante garantire un adeguato apporto di selenio dalla dieta per mantenere le funzioni ottimali delle selenoproteine. Alimenti come cipolle, aglio, carne e frutti di mare sono buone fonti di selenio che possono contribuire a sostenere la salute e il benessere del sistema nervoso.

Conclusioni

Le proteine sinaptiche, la fosvitina e le selenoproteine svolgono ruoli cruciali nella salute neuropsichiatrica e nella protezione del sistema nervoso da patologie e stress ossidativo. Un’alimentazione equilibrata e ricca di selenio può aiutare a mantenere l’efficienza di queste importanti proteine e sostenere il corretto funzionamento del corpo.

Ruolo delle Ossidoreduttasi nella Regolazione dello Stato Redox Cellulare

Le ossidoreduttasi sono enzimi citosolici che svolgono un ruolo significativo nella riduzione del perossido di idrogeno in acqua e ossigeno, nonché nella riduzione dei radicali perossidici. Questi enzimi agiscono in sinergia con il glutatione ridotto (GSH) e altri composti redox-attivi come il NADPH per mantenere l’equilibrio redox cellulare.

Selenoproteina-S e Selenoproteina-P: Ruoli e Localizzazione

La selenoproteina-S si localizza principalmente sulla membrana del reticolo endoplasmatico, contribuendo al trasporto intracellulare e al mantenimento dei complessi proteici legati alla membrana ER. D’altra parte, la selenoproteina-P è una glicoproteina che conta per oltre il 50% del contenuto di selenio nel plasma ed è coinvolta in processi antiossidanti extracellulari.

La Funzione delle Flavoproteine e i Loro Ruoli Biologici

Le flavoproteine sono proteine contenenti FAD o FMN, derivati della riboflavina, coinvolte in una vasta gamma di processi biologici cruciali come la fotosintesi, la glicolisi, la bioluminescenza e la riparazione del DNA. Queste proteine sono fondamentali nel trasferimento degli atomi di idrogeno e nella rimozione dei radicali liberi che causano stress ossidativo all’interno delle cellule.

Otto Heinrich Warburg: Pioniere nello Studio delle Flavoproteine

Il medico tedesco Otto Heinrich Warburg vinse il Premio Nobel per la medicina nel 1931 per la sua scoperta dell’enzima respiratorio giallo, le flavoproteine. Queste proteine gialle svolgono un ruolo essenziale nel processo di ossidoriduzione cellulare e nella respirazione delle cellule, consentendo loro di utilizzare l’ossigeno in modo efficiente.

Tipi di Flavoproteine e le Loro Reazioni Catalitiche

Le flavoproteine appartengono alla classe delle ossidoreduttasi e catalizzano diverse reazioni importanti nel corpo. Tra i tipi di flavoproteine troviamo la D-amminoacido ossidasi, la glucosio ossidasi e la glicina ossidasi, che svolgono ruoli specifici nel metabolismo degli amminoacidi e dei carboidrati.

In conclusione, le ossidoreduttasi, le selenoproteine e le flavoproteine svolgono ruoli cruciali nel mantenere l’equilibrio redox cellulare, nel proteggere le cellule dai radicali liberi e nel favorire processi metabolici fondamentali. La comprensione di queste proteine e delle loro funzioni è essenziale per la salute e il benessere cellulari.Ossidazioni enzimatiche nella biochimica sono reazioni fondamentali per diverse vie metaboliche all’interno degli organismi. Un esempio evidente è quando la vanillil-alcol ossidasi catalizza la reazione di vanillil alcol con ossigeno per formare vanillina e H₂O₂. In questo processo, la vanillil-alcol ossidasi di Penicillium simplicissimum contiene un legame covalente con FAD.

La nitrogenasi o la flavodossina sono complessi proteici contenenti centri di ferro-zolfo e molibdeno che catalizzano la reazione di convertire l’azoto atmosferico in ammoniaca, utilizzando ATP come coenzima. Questo processo è essenziale per il ciclo dell’azoto e per la sintesi di composti azotati vitali per gli organismi.

Allo stesso modo, la ferredossina-NADP+ reduttasi facilita la reazione di trasferimento di elettroni tra due ferredossine ridotte e NADP+, producendo due ferredossine ossidate e NADPH. Questa reazione è cruciale per il metabolismo degli organismi, in quanto fornisce il NADPH necessario per molti processi metabolici.

Apolipoproteine e il loro ruolo nel metabolismo lipidico

Le apolipoproteine sono proteine che si combinano con trigliceridi, colesterolo, esteri di colesterolo e fosfolipidi per formare le lipoproteine, che sono essenziali per il trasporto dei lipidi nel sangue. Questo processo consente la solubilizzazione dei lipidi nel plasma e fornisce un sistema di trasporto per i lipidi all’interno dell’organismo.

Funzioni delle apolipoproteine

Le apolipoproteine svolgono diverse funzioni importanti nel metabolismo lipidico, tra cui il trasporto e la distribuzione dei lipidi ai tessuti periferici, l’azione come cofattori di enzimi coinvolti nel metabolismo lipidico e il mantenimento dell’integrità strutturale delle lipoproteine. Inoltre, le apolipoproteine sono cruciali per il riconoscimento dei recettori lipoproteici e per la regolazione di alcuni enzimi nel metabolismo lipidico.

Le apolipoproteine si distinguono in vari tipi, tra cui apo-A, apo-B, apo-C e apo-E, ciascuno con funzioni specifiche nel trasporto e metabolismo dei lipidi.

Panoramica delle apolipoproteine

– apo-A: include apo-A I, coinvolta nel trasporto del colesterolo HDL, apo-A II e apo-A IV, che hanno ruoli importanti nel trasporto e nel metabolismo dei lipidi.
– apo-B: comprende apo-B 100, principale proteina in lipoproteine come VLDL e LDL, e apo-B 48, presente nelle particelle di chilomicroni intestinali.
– apo-C: tra le apo-C, apo-C1 è coinvolta nella modulazione di VLDL e LDL, svolgendo un ruolo critico nei processi metabolici.

In sintesi, le apolipoproteine sono fondamentali per il metabolismo lipidico, svolgendo funzioni chiave nel trasporto, metabolismo e regolazione dei lipidi all’interno dell’organismo.

Ruolo delle Apoproteine

Le apoproteine sono cruciali per il trasporto e il metabolismo dei lipidi nel corpo umano. Tra le varie apoproteine presenti nelle lipoproteine, possiamo citare:
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Apo-C2

: di derivazione epatica e presente nei chilomicroni, VLDL e lipoproteine a densità intermedia (IDL).
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Apo-C3

: associata a VLDL, LDL e chilomicroni, funge da inibitore della lipoproteina lipasi.
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Apo-C4

: si lega principalmente alle VLDL.
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Apo-D

: prodotta nel cervello e nei testicoli, è associata all’enzima lecitina colesterolo aciltransferasi, coinvolto nel metabolismo delle lipoproteine.
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Apo-E

: facilita il trasporto dei lipidi nel sangue, legandosi a specifici recettori cellulari per consentire l’assorbimento dei lipidi all’interno delle cellule.

Glicoproteine: Definizione e Classificazione

Le glicoproteine sono proteine a cui sono legati covalentemente carboidrati. Presenti in forme solubili e insolubili in tutti gli organismi viventi, variano nella quantità di carboidrati, che può andare dall’1% all’80% della molecola.

Classificazione delle Glicoproteine

Le glicoproteine si dividono in diverse categorie, tra cui:
– Glicoproteine tipiche come le immunoglobuline G, con carboidrati costituiti da oligosaccaridi ramificati.
– Glicosaminoglicani come l’eparina, con lunghe catene lineari di disaccaridi.
– Collageni, importanti proteine presenti in diversi organismi multicellulari.

Glicoproteine O-Linked e N-Linked

Le glicoproteine possono essere classificate in base al sito di attacco del carboidrato alla proteina. Si distinguono:
– Glicoproteine O-Linked, dove il carboidrato si lega alla serina o treonina.
– Glicoproteine N-Linked, con l’oligosaccaride legato all’azoto della asparagina.

Ruolo e Funzioni delle Glicoproteine

Le glicoproteine svolgono una vasta gamma di funzioni nel corpo umano. Ad esempio, l’FSH è un eterodimero composto da due glicoproteine. Le mucine, presenti nel muco delle vie respiratorie e digestive, svolgono un ruolo nell’idratazione del muco.

Approfondimenti sulle Glicoproteine:

[chimica.today](https://chimica.today/chimica-organica/carboidrati)L’importanza delle lipoproteine nel trasporto dei lipidi

Le lipoproteine sono tipi di proteine che svolgono un ruolo cruciale nel trasporto dei lipidi nel plasma. Poiché i lipidi sono poco solubili in acqua, necessitano di un sistema di trasporto specializzato come le lipoproteine plasmatiche. Queste proteine a forma sferica contengono apolipoproteine e fosfolipidi nell’area esterna e trigliceridi e colesterolo esterificato all’interno. Le apolipoproteine fungono da componenti strutturali e sono importanti per legare i recettori e agire come cofattori per gli enzimi.

Classificazione delle lipoproteine basata sulla densità

Le lipoproteine sono classificate in base alla loro densità e composizione di apolipoproteine e lipidi. I chilomicroni sono le lipoproteine con la minore densità e le dimensioni maggiori, responsabili del trasporto dei trigliceridi e del colesterolo assunti con l’alimentazione dall’intestino tenue. Le VLDL sono lipoproteine a bassa densità che contengono una notevole quantità di lipidi e sono secernate dal fegato. Le LDL, conosciute come “colesterolo cattivo”, trasportano colesterolo nelle arterie e un livello elevato di LDL nel sangue aumenta il rischio di aterosclerosi. Le IDL si formano dalla degradazione delle VLDL e hanno una densità intermedia tra le LDL e le VLDL. Infine, le HDL, conosciute come “colesterolo buono”, rimuovono il colesterolo dalle placche aterosclerotiche e lo trasportano al fegato.

Colesterolo: importanza del rapporto LDL/HDL

Il colesterolo totale è un parametro importante nelle analisi cliniche, ma è fondamentale considerare anche il rapporto LDL/HDL. Un elevato valore di HDL è considerato un fattore di rischio per le patologie cardiovascolari. Il rapporto LDL/HDL dovrebbe essere inferiore a 3 per ridurre il rischio di patologie. Quindi, oltre al valore assoluto del colesterolo totale, è essenziale valutare il rapporto tra LDL e HDL per una valutazione più accurata del rischio cardiovascolare.

Ruolo delle Metalloproteine in Biologia

Le metalloproteine sono un tipo speciale di proteine che contengono uno o più ioni metallici, come ferritina, emoglobina e mioglobina. Questa associazione tra metalli e proteine è stata riconosciuta fin dai primi studi chimici sulle proteine, con la scoperta della presenza di rame nella emocianina dei molluschi e del ferro nell’emoglobina dei cani nel XIX secolo. I metalli svolgono un ruolo fondamentale nel trasporto di ossigeno e nella catalisi enzimatica.

Importanza delle Metalloproteine

Oggi, si stima che circa la metà delle proteine naturali contengano un metallo. I siti di legame metallico sono responsabili di importanti processi biologici come la fotosintesi clorofilliana e la respirazione. Nelle metalloproteine, gli ioni metallici sono coordinati ad atomi di azoto, ossigeno e zolfo, creando complessi rilevanti per l’attività catalitica.

Ruolo Catalitico delle Metalloproteine

Le metalloproteine con ioni metallici attivi svolgono funzioni enzimatiche cruciali. L’associazione di un metallo con l’apoenzima, l’enzima privo di metallo, determina le specifiche funzioni biologiche del metallo nel sistema.

Gruppi Donatori nelle Metalloproteine

Un aspetto significativo della bioinorganica riguarda l’identificazione dei gruppi donatori della proteina e la geometria circostante il metallo per comprenderne il ruolo nel processo enzimatico. I metalli presenti nelle metalloproteine possono partecipare al trasporto di ossigeno e all’attivazione di zimogeni, come nel caso di ferro e rame, che agiscono come trasportatori di ossigeno.

In conclusione, le metalloproteine giocano un ruolo essenziale nella biologia, svolgendo funzioni enzimatiche cruciali e partecipando a importanti processi biologici come il trasporto di ossigeno. La comprensione della relazione tra metalli e proteine è fondamentale per studiare e manipolare tali processi a livello molecolare.Ruolo dei metalli nelle proteine e nelle funzioni enzimatiche

I metalli hanno un ruolo cruciale in molte proteine biologiche, come ad esempio nelle emeritrine e nella emocianina. Le emeritrine sono pigmenti respiratori che contengono ferro, mentre la emocianina è una proteina respiratoria utilizzata da artropodi e molluschi che contiene due atomi di rame in grado di legare reversibilmente una molecola di ossigeno. I metalli come il molibdeno possono accettare e trasferire elettroni in diverse proteine come le ferrodossine, i cuproenzimi e le metalloflavoproteine.

Trasporto e attività enzimatica

Le proteine trasportatrici di metalli come le transferrine e le conalbumine svolgono un ruolo fondamentale nel trasporto del ferro nel corpo. Inoltre, i metalli partecipano attivamente all’attività enzimatica all’interno delle proteine:

1) Nel legare substrati, cofattori o entrambi
2) Nell’attivare il complesso enzima-substrato una volta formato
3) Nel mantenere la struttura delle proteine a livello quaternario, terziario o secondario
4) Nel trasferire elettroni durante processi ossidativi

Per ulteriori approfondimenti sulla struttura e le funzioni delle proteine, puoi consultare i seguenti link:

– [Le proteine e la loro struttura](https://chimica.today/biochimica/le-proteine-e-loro-struttura/)
– [Nucleoproteine](https://chimica.today/biochimica/nucleoproteine/)
– [Fosfoproteine](https://chimica.today/biochimica/fosfoproteine/)
– [Selenoproteine](https://chimica.today/biochimica/selenoproteine/)
– [Flavoproteine](https://chimica.today/biochimica/flavoproteine/)
– [Apolipoproteine](https://chimica.today/biochimica/apolipoproteine/)
– [Glicoproteine](https://chimica.today/biochimica/glicoproteine/)
– [Lipoproteine](https://chimica.today/biochimica/lipoproteine/)

Se desideri approfondire il ruolo delle metalloproteine nella chimica organica, ti invito a leggere l’articolo su [metalloproteine](https://chimica.today/chimica-organica/metalloproteine-2/).