La transaminazione è il primo stadio del metabolismo degli amminoacidi a cui segue la deaminazione e la sintesi dell’urea
Nella reazione di transaminazione un gruppo amminico è trasferito da un amminoacido, spesso acido glutammico, piruvico, ossalacetico, a un chetoacido, per dare un amminoacido diverso.
Reazione di transaminazione
Lo schema della reazione è il seguente:
Amminoacido 1 + Chetoacido 2 ⇄ Amminoacido 2 + Chetoacido 1
Nella reazione in cui non vi è perdita o acquisto di azoto da parte del sistema gli amminoacidi che si trovano in piccole quantità possono essere ottenuti da amminoacidi più abbondanti: negli essere umani adulti 11 dei 20 amminoacidi possono essere ottenuti tramite transaminazione mentre i rimanenti, detti amminoacidi essenziali, devono essere necessariamente assunti dai cibi.
Durante la reazione di transaminazione si ha una deaminazione dell’α-amminoacido e amminazione dell’α-chetoglutarato. Nella reazione viene impiegato il coenzima piridossalfosfato (PLP) che costituisce il fulcro del meccanismo della reazione.
I substrati si legano al centro attivo dell’enzima uno alla volta. La funzione svolta dal piridossalfosfato è quella di immagazzinare i gruppi amminici fin quando non si presenta un nuovo substrato. Nel processo il piridossalfosfato è convertito in fosfato piridossamina e poi nuovamente in piridossalfosfato secondo un meccanismo detto a ping pong.
La condensazione tra il gruppo amminico e l’aldeide aromatica che dà luogo a una base di Schiff rende l’atomo di carbonio alfa chimicamente reattivo , così l’isomerizzazione della base di Schiff avviene molto facilmente.
In pratica la forma piridossalica del coenzima condensa con l’ε ammino gruppo del residuo della lisina quando non è legato nessun amminoacido, e la forma aldeide libera del coenzima ha solo una esistenza transitoria . Molti dei enzimi che metabolizzano aminoacidi richiedono piridossalfosfato come cofattore .
