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Colloidi liofili: proprietà, stabilità, elettroforesi

Proprietà e stabilità dei colloidi liofili

La classificazione dei sistemi colloidali include i colloidi liofobi e i colloidi liofili. I colloidi liofili, che si formano con l’affinità del materiale per il liquido disperdente, comprendono sostanze come gelatina, insulina, acidi nucleici, albumina, gomma e polistirene. Questi composti possono formare colloidi liofili in acqua o in solventi organici, a seconda della fase disperdente.

Proprietà distintive

I colloidi liofili hanno un’elevata affinità per il solvente, creando soluzioni omogenee di macromolecole o aggregati di molecole noti come micelle. Questi colloidi rientrano nelle categorie di soluzioni colloidali molecolari o di colloidi di associazione, a seconda della struttura delle particelle presenti.

Considerazioni sulla stabilità

La stabilità dei colloidi liofili dipende dalla carica elettrica delle particelle e dalla solvatazione delle macromolecole. Quest’ultima agisce come uno strato protettivo che impedisce l’aggregazione delle particelle. L’aggiunta di elettroliti può influenzare la solvatazione, portando alla flocculazione delle particelle.

Elettroforesi e sue applicazioni

L’elettroforesi è una tecnica che permette di determinare la carica elettrica delle particelle colloidali, rivelando un’uniformità nella carica delle stesse. Questo metodo trova impiego in ambito biologico e nelle analisi cliniche, dove è utilizzato per separare, identificare e dosare le proteine presenti in campioni biologici come il siero o il plasma.

Ruolo delle proteine

Le proteine, essendo sostanze anfotere, possono assumere un comportamento acido o basico in base al pH del mezzo. Il punto isoelettrico rappresenta il valore di pH in cui una proteina rimane immobile in un campo elettrico, indicando anche il punto di minima stabilità della soluzione colloidale di proteine, che tende a flocculare in questa condizione.

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