Fenilalanina: struttura, funzioni

La fenilalanina (Phe o F) è un amminoacido avente formula C₆H₅CH₂CH(NH₂)COOH che presenta, rispetto all’alanina un gruppo benzenico in posizione γ. La struttura presenta un gruppo amminico e un gruppo carbossilico legati allo stesso carbonio ed è pertanto un α-amminoacido. La prima descrizione dell’amminoacido risale al 1879, quando Schulze e Barbieri identificarono un composto con la stessa formula nelle piantine di lupino giallo

Struttura

La molecola è chirale in quanto presenta un carbonio asimmetrico e pertanto si hanno due isomeri ottici:  quello nella forma L, quello nella forma D  oltre alla DL-fenilalanina che è una combinazione delle due forme. La forma L è l’isomero ottico importante da un punto di vista biologico;  la forma D si ottiene nelle sintesi organiche come tale o come costituente di una miscela racemica.

Nella forma L  è usata come analgesico in quanto inibisce gli enzimi che decompongono l’endorfina.

La miscela racemica di DL-fenilalanina viene usata sia per le sue proprietà analgesiche che antidepressive: infatti la D-fenilalanina esplica azione analgesica e la L-fenilalanina produce  noradrenalina, adrenalina  e  dopamina, ormoni appartenenti alla classe delle catecolamine che, se presenti in certe quantità,  hanno effetti antidepressivi.

E’ uno degli amminoacidi essenziali che il corpo non è in grado di produrre ma deve essere assunto con la dieta. A causa della natura idrofobica del gruppo fenilico presente nella catena laterale è classificata come amminoacido non polare. E’ insolubile in acqua e poco solubile in metanolo ed etanolo.

Funzioni

Essa è contenuta nella maggior parte delle proteine animali e vegetali ed è inoltre il precursore di un altro amminoacido, la tirosina, che partecipa alla sintesi di ormoni tiroidei e molecole a funzione nervosa.

E’ infatti il precursore di importanti neurotrasmettitori cerebrali come l’adrenalina, la noradrenalina e la dopamina. Le principali fonti  sono tutti gli alimenti ricchi in proteine come carne, pesce e uova.

La maggior parte della fenilalanina assunta negli alimenti è trasformata, a seguito di idrossilazione, in tirosina amminoacido che partecipa alla sintesi proteica.

Una deficienza dell’enzima fenalalanina idrossilasi, che permette la conversione  della fenilalanina in tirosina provoca la fenilchetonuria malattia metabolica ereditaria potenzialmente grave.

Quando il trattamento non è instaurato tempestivamente subito dopo la nascita, si ha la presenza di ritardo mentale irreversibile di grado medio  grave.

La fenilalanina insieme alla tirosina e al triptofano, amminoacidi polari,  dà la melanina, sostanza che  protegge dall’esposizione ai raggi ultravioletti.