Salting Out e l’Interazione tra Elettroliti e Non Elettroliti
Il processo di salting out si basa sull’interazione tra un elettrolita e un non elettrolita, in cui il non elettrolita diventa meno solubile ad alta concentrazione di sali, ovvero in soluzioni ad alta forza ionica. La forza ionica (I) è definita come la somma delle concentrazioni di ioni moltiplicate per il quadrato della loro carica.
Indice Articolo
- Applicazione del Salting Out nella Purificazione di Proteine
- Ruolo delle Interazioni Idrofobiche e Idrofile nelle Proteine
- Utilizzo del Salting Out per la Separazione di Proteine
- La Serie di Hofmeister e l’Influenza dei Sali sulle Proteine
- La Serie di Hofmeister e l’Effetto del Salting Out
- Ordine dei Cationi e degli Anioni
- Maggiore Effetto degli Anioni sulla Precipitazione delle Proteine
- Effetti sulla Tensione Superficiale e la Solubilità
Applicazione del Salting Out nella Purificazione di Proteine
La ridotta solubilità di molecole come le proteine in soluzioni ad alta forza ionica può essere sfruttata come metodo di purificazione. L’effetto del salting out porta alla precipitazione di macromolecole biologiche come le proteine. Questo fenomeno consente una purificazione iniziale, ma non è selettivo per singole proteine, anche se può causare una precipitazione selettiva a seconda del sale e della sua concentrazione.
Ruolo delle Interazioni Idrofobiche e Idrofile nelle Proteine
Le proteine hanno una struttura e stabilità determinate dalle interazioni tra gruppi idrofobici e idrofilici. L’effetto idrofobico, responsabile del folding delle proteine globulari, fa sì che i residui idrofobici si ripieghino internamente alla proteina, lasciando residui polari in superficie. Questo processo favorisce il salting out nelle proteine cariche.
Utilizzo del Salting Out per la Separazione di Proteine
Il salting out è impiegato per separare classi di proteine con differenze di grandezza e carica. Utilizzando elettroliti a specifiche concentrazioni, è possibile controllare la precipitazione in base alle interazioni tra soluto e solvente.
La Serie di Hofmeister e l’Influenza dei Sali sulle Proteine
Franz Hofmeister, celebre chimico, identificò una serie di sali che influenzano la solubilità e la struttura delle proteine. L’ordine dei cationi e degli anioni può influenzare significativamente la solubilità e la stabilità conformazionale delle proteine.
In conclusione, il salting out rappresenta un importante processo di purificazione e separazione delle proteine, sfruttando le interazioni tra elettroliti e non elettroliti in soluzioni ad alta forza ionica.
La Serie di Hofmeister e l’Effetto del Salting Out
La serie di Hofmeister è ciò che provoca l’effetto del “salting out” in chimica. Questo fenomeno, che coinvolge cationi e anioni, ha un ordine preciso che influisce sulla solubilità delle sostanze.
Ordine dei Cationi e degli Anioni
Tra i cationi, l’ordine è il seguente: NH₄⁺ > K⁺ > Na⁺ > Li⁺ > Mg²⁺ > Ca²⁺. Mentre per gli anioni, l’ordine è approssimativamente il seguente: F⁻ ≈ SO₄²⁻ > HPO₄²⁻ > CH₃COO⁻ > Cl⁻ > NO₃⁻ > Br⁻ > ClO₃⁻ > I⁻ > ClO₄⁻ > SCN⁻.
Maggiore Effetto degli Anioni sulla Precipitazione delle Proteine
Gli anioni hanno un effetto maggiore rispetto ai cationi sulla precipitazione delle proteine. Uno dei sali comunemente utilizzati per questo scopo è il solfato di ammonio ((NH₄)₂SO₄), in cui sia l’ione ammonio che l’ione solfato occupano posizioni di rilievo nella serie di Hofmeister.
Effetti sulla Tensione Superficiale e la Solubilità
I primi elementi della serie di Hofmeister causano un aumento della tensione superficiale del solvente e una diminuzione della solubilità delle molecole apolari. Gli elettroliti hanno un’interazione diretta con le proteine e possono provocarne la denaturazione, come nel caso dell’ioduro e del tiocianato.
