L’ acido 3-selenil-2-amminopropanoico noto come selenocisteina (SEC) è un amminoacido che costituisce una delle principali forme naturali di selenio.
È un amminoacido naturale, osservato per la prima volta nel 1986 presente in fonti:
- animali come carne, pollo, pollame, uova, pesce, frutti di mare, formaggio e tacchino
- vegetali come grano, mais, avena, riso, noci del Brasile e semi di soia
È il 21° amminoacido proteinogenico ovvero un amminoacido usato per la costruzione delle proteine.
Struttura
La selenocisteina ha una struttura analoga a quella della cisteina ma ha un atomo ma presenta un atomo di selenio invece che un atomo di zolfo che appartiene allo stesso gruppo 16 della Tavola Periodica.
Presentando un carbonio asimmetrico ha due enantiomeri ma, come avviene per i prodotti naturali, uno solo degli isomeri è quello che si presenta prevalentemente. Nel caso della selenocisteina l’isomero L è quello prevalente.
Analogamente alla cisteina può formare dei ponti del tipo Se-Se detti diseleniuri analoghi ai ponti disolfuro
Proprietà
La selenocisteina è una forma biologica attiva dell’elemento presente nelle selenoproteine.
Come tutti gli amminoacidi può presentarsi in forma zwitterionica e ha un pKa relativo al gruppo carbossilico di 1.27 e di 8.4 relativo al gruppo amminico. Quindi a pH minore di 1.27 si presenta in forma protonata e a un pH maggiore di 8.4 in forma deprotonata. Ha quindi un valore di pH isoelettrico pari a 1.27 + 8.4/2 = 4.8
A differenza di altri 20 amminoacidi la selenocisteina non è semplicemente codificata direttamente in triplette nel codice genetico che specifica venti amminoacidi oltre ad alcuni segnali di inizio e stop. Le cellule leggono selenocisteina, in modo alternativo tramite il codone UGA che normalmente è un codone di arresto.
La cellula quindi per poter codificare questo amminoacido utilizza una sequenza di basi azotate che è posta dopo il codone UGA. Questa sequenza è riconosciuta da un fattore di allungamento che trasporta il t-RNA che lega la selenocisteina verso il ribosoma dove avviene la sintesi proteica secondo una “ricodifica traslazionale”.
Funzioni
La selenocisteina si trova nei siti attivi degli enzimi appartenenti alla classe delle ossidoreduttasi come glutatione perossidasi, tioredossina reduttasi e iodotironina deiodinasi.
La selenocisteina si trova in 25 selenoproteine e selenoenzimi umani importanti per i processi cellulari fondamentali che vanno dal mantenimento dell’omeostasi del selenio alla regolazione del metabolismo.
Le proteine che funzionano come enzimi, di cui Sec è un componente chiave, sono conosciute come selenoenzimi. Questi sono enzimi antiossidanti che combattono i “radicali liberi” all’interno delle cellule e quindi implicati nell’invecchiamento e nei disordini metabolici. Inoltre, il selenio e i selenoenzimi in cui è incorporato sono fondamentali per la regolazione dell’attività dell’ormone tiroideo.