Scoperta e ruolo dei globuli rossi nell’organismo
I globuli rossi, noti anche come eritrociti, costituiscono la maggior parte delle cellule presenti nel sangue umano. Queste cellule anucleate sono ricche di emoglobina, una proteina che si lega all’ossigeno nei polmoni e lo trasporta nei tessuti. Friedrich Ludwig Hünefeld scoprì l’emoglobina nel 1840, inizialmente in campioni di sangue di lombrico.
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Il corpo umano contiene in media circa 6 litri di sangue, composto principalmente da plasma (55%) e da elementi figurati come globuli rossi, globuli bianchi e piastrine (45%).
Struttura e funzione dell’emoglobina
L’emoglobina è una metalloproteina che contiene ferro e si ossida da Fe2+ a Fe3+ durante il trasporto dell’ossigeno nei polmoni e la sua distribuzione ai tessuti. È composta da quattro subunità, ognuna delle quali contiene un cofattore chiamato gruppo eme. Il gruppo eme consiste in un anello porfirinico con un ione al centro legato a quattro gruppi pirrolici.
L’anello porfirinico, noto come protoporfirina IX, ha gruppi sostituenti al di fuori dell’anello, come gruppi metilici, vinilici e propionici. Questa struttura consente all’eme di legare l’ossigeno in modo reversibile, consentendo il suo trasporto nel sangue.
Durante la respirazione, si forma l’ossiemoglobina quando l’ossigeno si lega alla metalloproteina. Questo complesso si forma nei capillari polmonari e si rompe nei tessuti, rilasciando l’ossigeno.
Questo meccanismo permette ai globuli rossi di svolgere un ruolo fondamentale nel trasporto dell’ossigeno nel corpo umano, garantendo il corretto funzionamento dei tessuti e degli organi.
Il ruolo fondamentale dell’emoglobina nell’organismo umano
L’emoglobina è costituita non solo dal gruppo eme, ma anche dalla globina, composta da quattro catene polipeptidiche, a coppie identiche, che variano a seconda della specie e della fase di sviluppo dell’organismo. Questa variazione è evidente nell’essere umano in base alla fase embrionale, fetale o adulta.
La funzione essenziale dell’emoglobina
L’emoglobina ha il compito di trasportare l’ossigeno dai polmoni ai tessuti corporei, dove rilascia l’ossigeno per poi ritornare nuovamente ai polmoni. Durante il trasporto, l’emoglobina carica di ossigeno diventa ossiemoglobina, mentre quando rilascia l’ossigeno diventa deossiemoglobina, conferendo al sangue arterioso (ossiemoglobina) un colore rosso brillante e al sangue venoso (deossiemoglobina) un colore più scuro.
Il ruolo del pH nell’affinità dell’Hb per l’O2
Il pH svolge un ruolo significativo nell’interazione dell’emoglobina con l’ossigeno: nei polmoni, dove il pH è alcalino, l’emoglobina si lega all’ossigeno. Invece, nei capillari con un pH più acido a causa del biossido di carbonio e dell’acido lattico, l’emoglobina rilascia l’ossigeno. Il biossido di carbonio presente nel sangue aumenta i livelli di acidità, modificando la forma dell’emoglobina e favorendo il rilascio di ossigeno.
Forme di trasporto alternativo: la carboemoglobina
Quando l’emoglobina si lega all’anidride carbonica, diventa carboemoglobina, responsabile del trasporto del biossido di carbonio verso i polmoni per essere eliminato con l’espirazione. Tuttavia, il monossido di carbonio ha una maggiore affinità per l’emoglobina rispetto all’ossigeno, generando carbossiemoglobina che, una volta formata, può spiazzare l’ossigeno. Questo fenomeno avviene in presenza di monossido di carbonio emesso da combustioni incomplete, come quelle di stufe e caldaie difettose.
Pericoli dell’esposizione al monossido di carbonio
L’esposizione prolungata al monossido di carbonio può portare a gravi conseguenze: in quanto l'”assassino invisibile”, causa intossicazioni che si manifestano con sintomi quali mal di testa, palpitazioni, disturbi visivi, vertigini, nausea, vomito e svenimento. Purtroppo, sono frequenti, soprattutto durante i mesi invernali, i casi di decessi dovuti all’inalazione di monossido di carbonio da parte di individui economicamente svantaggiati che si riscaldano con mezzi di riscaldamento improvvisati, come bracieri, stufe e scaldini.
