Il rapporto tra gli amminoacidi in una proteina
Il legame covalente tra due amminoacidi è noto come legame peptidico ed ha un carattere parziale di doppio legame.
Il legame peptidico è di tipo ammidico e connette due α-amminoacidi. Si forma quando il gruppo carbossilico di un α-amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un altro α-amminoacido tramite una reazione di condensazione con l’eliminazione di una molecola di acqua.
I dipeptidi contengono un solo legame peptidico, mentre i peptidi, polipeptidi e proteine sono composti da α-amminoacidi legati tra loro tramite un numero crescente di legami peptidici.
Risonanza e struttura
Il gruppo ammidico è stabilito per risonanza grazie alla presenza del doppietto elettronico solitario sull’azoto e al doppio legame del gruppo carbonilico. Questa stabilizzazione influisce sulla stabilità termodinamica e sulla capacità di formare legami a idrogeno.
La terza struttura di risonanza contribuisce alla lunghezza del legame carbonio-azoto, che è inferiore a quella di un legame singolo. Inoltre, questa struttura limita la libera rotazione intorno al legame carbonio-azoto, portando alla formazione di isomeri di tipo cis-trans.
L’isomero cis è stericamente impedito ed è quindi meno stabile dell’isomero trans.
L’ibridazione
Nel legame peptidico e ammidico, l’azoto è ibridato sp2 per poter condividere i propri elettroni di non legame con il gruppo carbonilico, formando un sistema di orbitali 2p paralleli che comprende azoto, carbonio e ossigeno. Questo porta a tre dei suoi atomi peptidici che giacciono sullo stesso piano.
In conclusione, il legame peptidico tra gli amminoacidi in una proteina è essenziale per la struttura e la funzione delle proteine stesse, contribuendo alla loro stabilità e alle loro proprietà di risonanza.