Questa guida si concentra sulla struttura secondaria delle proteine, in particolare sull’alfa elica e sul beta foglietto

Punti chiave:

• Struttura delle proteine: Le proteine hanno strutture gerarchiche: primaria (sequenza amminoacidica), secondaria (alfa eliche e beta foglietti), terziaria (ripiegamento tridimensionale) e quaternaria (complessi multi-subunità).
• Alfa elica: Struttura a spirale destrorsa stabilizzata da legami a idrogeno tra l’ossigeno carbonilico di un amminoacido e l’azoto amminico dell’amminoacido a quattro residui di distanza. Le catene laterali degli amminoacidi sono rivolte verso l’esterno dell’elica.
• Fattori che influenzano la stabilità dell’alfa elica: La presenza di alcuni amminoacidi (es. prolina, glicina) può destabilizzare l’elica, mentre altri (es. alanina, leucina) la favoriscono.
• Beta foglietto: Struttura a filamenti paralleli o antiparalleli, stabilizzata da legami a idrogeno tra i filamenti. Le catene laterali degli amminoacidi si estendono sopra e sotto il piano del foglietto.
• Differenze tra alfa elica e beta foglietto: Le differenze principali riguardano la forma, la disposizione dei legami a idrogeno e l’orientamento delle catene laterali.

Quiz a risposta breve

Istruzioni: Rispondi alle seguenti domande con 2-3 frasi.

1. Descrivi la struttura di un’alfa elica.
2. Quali sono i legami chimici che stabilizzano un’alfa elica?
3. Spiega perché la prolina è un amminoacido destabilizzante per un’alfa elica.
4. Descrivi la struttura di un beta foglietto.
5. Quali sono le differenze principali tra un’alfa elica e un beta foglietto?
6. Cosa si intende per “passo” di un’alfa elica?
7. Perché le catene laterali degli amminoacidi in un’alfa elica sono rivolte verso l’esterno?
8. Cosa determina se un amminoacido favorisce o sfavorisce la formazione di un’alfa elica?
9. Fai un esempio di una proteina che contiene principalmente alfa eliche e una che contiene principalmente beta foglietti.
10. Perché la struttura secondaria è importante per la funzione delle proteine?

Chiave di risposta del Quiz

1. Un’alfa elica è una struttura secondaria delle proteine a forma di spirale destrorsa, stabilizzata da legami a idrogeno tra l’ossigeno carbonilico di un amminoacido e l’idrogeno ammidico dell’amminoacido a quattro residui di distanza. Le catene laterali degli amminoacidi sono rivolte verso l’esterno dell’elica.
2. I legami chimici che stabilizzano un’alfa elica sono i legami a idrogeno.
3. La prolina è destabilizzante per un’alfa elica perché il suo gruppo amminico fa parte di un anello rigido, il che impedisce la formazione del legame a idrogeno necessario per la struttura ad alfa elica. Inoltre, la sua catena laterale crea un ingombro sterico.
4. Un beta foglietto è una struttura secondaria delle proteine formata da più filamenti beta disposti in modo parallelo o antiparallelo. I filamenti sono stabilizzati da legami a idrogeno tra i gruppi carbonilici e ammidici dei legami peptidici di filamenti adiacenti.
5. Le principali differenze tra alfa elica e beta foglietto sono: l’alfa elica è una struttura a spirale con legami a idrogeno intramolecolari, mentre il beta foglietto è una struttura planare con legami a idrogeno intermolecolari; nell’alfa elica le catene laterali sono rivolte verso l’esterno, mentre nel beta foglietto si estendono sopra e sotto il piano del foglietto.
6. Il passo di un’alfa elica è la distanza, misurata lungo l’asse dell’elica, tra due punti equivalenti su spire adiacenti. Corrisponde a 3.6 residui amminoacidici.
7. Le catene laterali degli amminoacidi in un’alfa elica sono rivolte verso l’esterno per minimizzare l’ingombro sterico e massimizzare le interazioni con l’ambiente circostante.
8. La dimensione, la carica e la capacità di formare legami a idrogeno della catena laterale di un amminoacido determinano se favorisce o sfavorisce la formazione di un’alfa elica.
9. Un esempio di proteina ricca di alfa eliche è la cheratina, mentre un esempio di proteina ricca di beta foglietti è la fibroina della seta.
10. La struttura secondaria è importante per la funzione delle proteine perché determina la forma tridimensionale della proteina, che a sua volta influenza la sua capacità di interagire con altre molecole e svolgere la sua funzione specifica.

Domande per il Saggio

1. Discutere in dettaglio i fattori che influenzano la stabilità di un’alfa elica.
2. Confrontare e contrastare la struttura, le proprietà e i ruoli biologici delle alfa eliche e dei beta foglietti.
3. Spiegare come le proprietà chimiche degli amminoacidi contribuiscono alla formazione e alla stabilità delle strutture secondarie delle proteine.
4. Descrivere l’importanza della struttura secondaria nel determinare la struttura terziaria e la funzione delle proteine.
5. Discutere come le tecniche sperimentali possono essere utilizzate per studiare la struttura secondaria delle proteine.

Glossario dei Termini Chiave

• Amminoacido: Unità strutturale di base delle proteine.
• Legame peptidico: Legame chimico che unisce due amminoacidi.
• Catena laterale: Gruppo chimico che differenzia i vari amminoacidi.
• Struttura primaria: Sequenza lineare degli amminoacidi in una catena polipeptidica.
• Struttura secondaria: Disposizione spaziale regolare e ripetitiva di segmenti della catena polipeptidica (es. alfa elica, beta foglietto).
• Struttura terziaria: Struttura tridimensionale complessiva di una singola catena polipeptidica.
• Struttura quaternaria: Associazione di più catene polipeptidiche in un complesso proteico funzionale.
• Legame a idrogeno: Interazione debole tra un atomo di idrogeno legato ad un atomo elettronegativo e un altro atomo elettronegativo.
• Alfa elica: Struttura secondaria a spirale destrorsa stabilizzata da legami a idrogeno intramolecolari.
• Beta foglietto: Struttura secondaria a filamenti paralleli o antiparalleli stabilizzata da legami a idrogeno intermolecolari.
• Passo dell’elica: Distanza tra due spire adiacenti in un’alfa elica.