La pepsina, insieme alla tripsina, chimotripsina, catepsina e elastasi sono proteasi che scindono il legame peptidico tra gli amminoacidi presenti all’interno della molecola proteica, originando peptidi di varia lunghezza e sono pertanto endopeptidasi.
È generalmente riconosciuto come il primo enzima ad essere scoperto nel diciottesimo secolo e fu così denominata dal biologo tedesco Theodor Schwann nel 1825. Dagli studi sul metabolismo compiuti nella prima metà del XIX secolo si comprese che la pepsina, presente nei succhi gastrici, determinava la scissione delle proteine contenute negli alimenti in peptoni sebbene non se ne conoscesse la struttura.
Solo dopo il 1930 quando il biochimico statunitense John Howard Northrop del Rockefeller Institute for Medical Research cristallizzò la pepsina suina se ne conobbe la natura proteica. Dopo il 1945, con l’introduzione di nuovi metodi di separazione, in particolare la cromatografia e l’elettroforesi, e la disponibilità di specifiche proteinasi, sono state determinate le sequenze amminoacidiche di molte proteine, compresa la pepsina e il suo precursore pepsinogeno.
Pepsina e pH
La pepsina è un’endopeptidasi che viene secreta dalle cellule peptiche dello stomaco come precursore inattivo, il pepsinogeno, zimogeno costituito da una singola catena polipeptidica con un peso molecolare di circa 42000 Da che è stabile in soluzione neutra o leggermente alcalina.
La conversione del pepsinogeno in pepsina avviene all’interno di un mezzo acido quale il succo gastrico che contiene acido cloridrico pertanto lo stomaco fornisce alla pepsina un ambiente ideale per la digestione delle proteine. Pertanto la sua azione è più efficace a un pH compreso tra circa 1.5 e 2.
Raggiunto il duodeno, tuttavia, assume una forma inattiva a seguito dell’innalzamento del pH a un valore di circa 6. Vale la pena ricordare che la pepsina rimane strutturalmente stabile almeno fino a un pH di 8. Pertanto, può sempre essere riattivata finché il pH rimane al di sotto di 8.
Enzimi digestivi e pepsina
La pepsina come tutti gli enzimi digestivi appartiene alla classe delle idrolasi che catalizzano le reazioni di decomposizione degli alimenti in nutrienti assorbibili necessari per la produzione di energia, la crescita e la riparazione cellulare. La digestione avviene nel tratto gastrointestinale ed è di tipo meccanico o chimico.
Nella digestione meccanica che inizia con la masticazione avviene la degradazione fisica del cibo a cui gli enzimi digestivi possono accedere attraverso la digestione chimica che consiste nella scissione enzimatica di proteine, carboidrati e grassi in amminoacidi, zuccheri e acidi grassi.
Gli enzimi digestivi sono prodotti da ghiandole salivari, stomaco, pancreas, fegato e intestino tenue. L’amilasi salivare trasforma l’amido in maltosio e nei succhi gastrici inizia la decomposizione delle proteine grazie all’azione della pepsina che interviene soprattutto sui legami peptidici presenti negli amminoacidi aromatici come tirosina, triptofano e fenilalanina.
Nel succo pancreatico è contenuta la tripsina che trasforma le proteine parzialmente digerite dalla pepsina in peptidi e amminoacidi a valori di pH superiori a 6. La lipasi trasforma i lipidi in acidi grassi e glicerolo mentre l’amilasi pancreatica trasforma l’amido in maltosio.
Tra gli enzimi intestinali vi è la sucrasi che scinde il saccarosio in glucosio e fruttosio, la lattasi che trasforma il lattosio in glucosio e galattosio, la maltasi che trasforma il maltosio in glucosio e la peptidasi che è l’ultimo tra gli enzimi proteolitici che agisce dopo la pepsina e la tripsina e trasforma i peptidi in amminoacidi. Il pancreas rilascia anche la nucleasi che è un enzima capace di idrolizzare i legami fosfodiestere fra le subunità nucleotidiche degli acidi nucleici.
Reflusso laringofaringeo
Il reflusso laringofaringeo spesso abbreviato come RFL o, in inglese LPR, acronimo di Laryngo-Pharyngeal Reflux, è una patologia, dovuta alla risalita del contenuto dello stomaco fino alla gola causando gravi danni all’epitelio, che si manifesta comunemente con la riduzione e l’alterazione della voce.
Di norma la pepsina è attiva solo nello stomaco a valori di pH compresi tra 1.5 e 2. In situazioni patologiche il succo gastrico può raggiungere la laringe dove l’acido cloridrico e la pepsina in esso contenuti possono danneggiare strutture come le corde vocali.
La diagnosi di tale patologia può essere fatta tramite il pep-test, test immunologico rapido, a basso costo e non invasivo utilizzato per rilevare e misurare la pepsina in un’ampia gamma di campioni clinici, ma prevalentemente nella saliva.