La trombina è un enzima appartenente alla classe delle idrolasi, che catalizza la conversione del fibrinogeno solubile in filamenti insolubili di fibrina oltre a molte altre reazioni correlate alla coagulazione.
È una serin proteasi che basa il suo meccanismo di catalisi sulla presenza della serina, particolarmente reattiva ed essenziale per la sua attività enzimatica. Essa condivide la sua struttura e il suo meccanismo di azione con quelli della tripsina pancreatica. Tuttavia, la sua specificità nei confronti di substrati e cofattori, così come la sua regolazione, è dovuta a caratteristiche della molecola che la distinguono dalle proteasi della serina relativamente non specifiche come la tripsina.
Essa è una molecola unica che funziona sia come anticoagulante che come procoagulante composta da due catene polipeptidiche rispettivamente di 36 e 259 residui che sono legati covalentemente attraverso un ponte disolfuro
Sintesi
Viene sintetizzata nel fegato e secreta sotto forma di protrombina che è uno zimogeno, ossia un enzima non attivo. La protrombina è una complessa glicoproteina attivata per produrre trombina nei siti di danno vascolare mediante proteolisi limitata in seguito all’attivazione a monte della cascata della coagulazione.
Funzioni
La coagulazione del sangue previene il sanguinamento incontrollato, ma i coaguli possono rivelarsi letali quando si formano all’interno di arterie o vene. Infarti e ictus si verificano quando un coagulo si forma in un’arteria che porta al cuore o al cervello e impedisce al flusso sanguigno e all’ossigeno di raggiungere l’organo.
La causa principale della trombosi è la formazione e l’attività inadeguata di questo enzima. Essa è il principale fattore di coagulazione e mantiene l’equilibrio tra sanguinamento e trombosi. È al centro di una complessa serie di eventi molecolari che provocano un coagulo di sangue.
Coagula il sangue attivando cellule chiamate piastrine e convertendo il fibrinogeno in fibrina. Tuttavia, coaguli stabili possono formarsi solo se la trombina stimola anche un fattore chiamato protrombina a produrre più trombina.
Lo fa attivando il fattore V e legandosi ad altre proteine che si assemblano in una struttura chiamata complesso protrombinasi. Dopo la descrizione del fibrinogeno e della fibrina, il fisiologo tedesco Alexander Schmidt nel 1872 ipotizzò l’esistenza di un enzima che converte il fibrinogeno in fibrina.