La funzionalizzazione è un processo attraverso il quale si aggiungono nuove funzioni, caratteristiche, capacità o proprietà a un materiale modificando la chimica della superficie del materiale. È una tecnica fondamentale utilizzata in chimica, scienza dei materiali, ingegneria biologica, ingegneria tessile e nanotecnologia.
La funzionalizzazione viene eseguita attaccando molecole o nanoparticelle alla superficie di un materiale, a volte con un legame chimico ma a volte semplicemente attraverso l’adsorbimento. La funzionalizzazione superficiale è un modo efficace per alterare le proprietà superficiali di un materiale per raggiungere obiettivi specifici come indurre una reazione desiderata o inibire una reazione potenzialmente avversa.
Ad esempio la funzionalizzazione superficiale dei polimeri è una tecnica per introdurre e monitorare alcune proprietà superficiali specifiche, come adesione, adsorbimento, biocompatibilità, conduttività elettrica, proprietà ottiche e bagnabilità per determinate applicazioni.
Funzionalizzazione del legame carbonio-idrogeno
La natura relativamente forte e scarsamente reattiva del legame C – H nelle molecole organiche ha, in passato, limitato l’applicazione della funzionalizzazione di tale legame poiché erano necessari reagenti dotati di eccezionale reattività e catalizzatori adeguati a effettuare una trasformazione efficiente.
I metodi classici per ottenere la funzionalizzazione dei legami C – H non attivati sono stati i processi con radicali liberi. Tuttavia affinché i metodi di funzionalizzazione C–H siano utili, uno dei requisiti critici è il controllo della selettività del sito, soprattutto perché la maggior parte dei composti contiene più tipi di legami C–H e gruppi funzionali.
Il metodo sintetico dovuto a Murai e Chatani alla fine degli anni ’90 è divenuto un riferimento in un campo in cui la ricerca della è estremamente attiva, portando a un’ampia varietà di soluzioni con ampia utilità nella scienza dei materiali e nell’industria farmaceutica. La reazione di Murai utilizza la funzionalizzazione di un legame C- H per ottenere un nuovo legame C-C tra il doppio legame terminale di un alchene e un composto aromatico utilizzando un catalizzatore di rutenio.
L’attivazione e la funzionalizzazione dei legami C–H richiede l’uso di catalizzatori di metalli preziosi, ossidanti a base di metalli, alte temperature e solventi. Pertanto i chimici si sono indirizzati verso la ricerca di un’attivazione C–H sostenibile concentrandosi sullo sviluppo di sistemi metallici alternativi e catalizzatori eterogenei recuperabili.
Funzionalizzazione dei polimeri
La funzionalizzazione dei polimeri dà origine a numerosi vantaggi, vale a dire una migliore reattività, l’adesione, la stampabilità, la bagnabilità e la biocompatibilità oltre alla possibilità di ottenere polimeri funzionali per creare autoassemblaggi o strutture supramolecolari.
La funzionalizzazione dei polimeri consente di innestare porzioni specifiche e molecole coniugate che migliorano le prestazioni del materiale. Negli ultimi decenni sono stati stabiliti diversi metodi di funzionalizzazione superficiale che generalmente seguono un percorso comune. Il primo step consiste nel legare gruppi funzionali reattivi alla catena polimerica in superficie, seguito dalla modifica della superficie reattiva con agenti attivi, monomeri, oligomeri o polimeri idrofobici e idrofili per ottenere caratteristiche superficiali specifiche che soddisfino le esigenze dell’uso finale.
L’immobilizzazione di agenti attivi o bioattivi su una superficie polimerica viene generalmente eseguita mediante legami covalenti, interazioni elettrostatiche e accoppiamento legante-recettore. Il miglioramento della biocompatibilità, dell’idrosolubilità, della biodegradabilità, della biodisponibilità, dell’attività antimicrobica, delle proprietà antiossidanti e della capacità di imaging sono tra i diversi tipi di funzionalità che potrebbero essere fornite tramite l’utilizzo di nanomateriali in campo biomedico.
Funzionalizzazione delle proteine
La possibilità di ottenere proteine modificate sinteticamente è diventata di fondamentale importanza per la chimica, la biologia molecolare e la medicina. Ciò ha stimolato un’intensa ricerca sullo sviluppo di trasformazioni chimiche compatibili con i sistemi biologici. Idealmente, una funzionalizzazione dovrebbe essere selettiva in un singolo sito di una proteina a una velocità commisurata alle richieste cinetiche delle molecole complesse.
Inoltre dovrebbe operare in condizioni ambientali e fornire prodotti omogenei con una conversione quasi perfetta. Nonostante queste sfide, gli ultimi 20 anni hanno visto emergere una serie di interessanti metodologie per eseguire trasformazioni sui residui di amminoacidi naturali e non naturali nelle proteine.
I primi i primi lavori pionieristici di funzionalizzazione delle proteine che utilizzano l’installazione di gruppi funzionali sugli anticorpi hanno rivoluzionato la biologia, consentendo fondamentali progressi. A causa della diversità e della disposizione dei residui degli amminoacidi all’interno di ciascuna specie, i bersagli proteici mostrano una vasta gamma di funzionalità chimiche con nucleofilicità, pKa e potenziale redox variabili.
Risulta quindi complesso puntare a uno specifico gruppo funzionale tra i tanti che sono disponibili sulla superficie della proteina. Per aumentare la specificità di queste reazioni di marcatura, sono emerse varie strategie.
La strategia più utilizzata per funzionalizzare le proteine consiste nell’incorporare modifiche strutturali che comportano l’esposizione di un sostituente, una diminuzione delle dimensioni o l’aggiunta di un nuovo gruppo funzionale.
Pertanto, le modifiche proteiche possono essere classificate come chimiche, enzimatiche o fisiche. Le modifiche chimiche ed enzimatiche comportano la scissione dei legami peptidici in peptidi più piccoli o l’incorporazione di gruppi funzionali mediante processi vari processi come quelli idrolitici, le reazioni di acilazione, o le reazioni di Maillard.
Effettuando alcune di queste modifiche si ottengono peptidi con capacità antiossidante o antimicrobica. Ad esempio, le proteine idrolizzate del sangue bovino acquisiscono la capacità di catturare i radicali e inibiscono la crescita di microrganismi mesofili, muffe e lieviti in una matrice colloidale.